1) A velocidade de reação V de uma enzima é dependente da concentração de seu substrato quando ele está em baixas concentrações; no entanto, quando essas concentrações são muito altas, V torna-se constante e é denominada velocidade máxima de reação (Vmáx). A tabela abaixo fornece algumas características das reações, determinadas em condições ideais, de uma mesma enzima atuando sobre três diferentes substratos, S1, S2 e S3.
Uma preparação desta enzima foi colocada em três frascos, adicionando-se a cada um deles um substrato diferente: S1, S2 ou S3. Estes substratos são, assim, transformados nos produtos P1, P2 e P3, respectivamente.
Considere que:
– a concentração de enzima foi a mesma em todos os frascos;
– a concentração de cada um dos substratos foi mantida constante e igual a 2 x10-9 mol/L, durante o experimento;
– as reações foram realizadas em condições ideais.
Ao fim de um minuto de reação, a ordem crescente das quantidades de produtos formados nos três frascos foi:
(A)P1 < P3 < P2
(B) P1 < P2 < P3
(C) P2 < P3 < P1
(D) P3 < P1 < P2
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Esta é uma questão sobre enzimas, que aborda os efeitos da concentração de substratos sobre a velocidade das reações enzimáticas e o conceito de afinidade entre enzima e substrato.
Logo no início do enunciado, a banca explica que a velocidade da reação enzimática é dependente da concentração de substrato quando ele está em baixas concentrações e que, a partir de determinado ponto, a velocidade se torna constante. Mas por que isso acontece? A resposta é bastante simples: as reações enzimáticas são dependentes da interação entre enzima e substrato, que se dá pela ligação do substrato ao sítio ativo da enzima; no momento em que todos os sítios ativos estejam ocupados (ligados a moléculas de substratos), a velocidade da reação se manterá constante. Logo, não adianta adicionar mais moléculas de substratos, se não houver sítios ativos livres.
Logo abaixo, a banca fornece uma tabela que indica a velocidade máxima da reação e a concentração de substrato quando a reação atinge metade da velocidade máxima para três substratos diferentes (S1, S2 e S3). Esta informação é crucial para a resolução da questão. Para resolvê-la, vamos usar a dica abaixo:
– A concentração de substrato quando a reação atinge metade da velocidade máxima é chamada de CONSTANTE DE AFINIDADE. Quanto maior a concentração de substrato nesta velocidade, menor será a afinidade entre a enzima e o seu substrato e menor será a velocidade da reação.
Agora, vamos aplicar este conceito na resolução da questão. Vamos analisar a tabela: tentem verificar a ordem crescente da concentração de substrato quando a reação atinge a metade da velocidade máxima para os três substratos representados na tabela: S1, S2 e S3. Se vocês observarem com bastante atenção, poderão concluir que a ordem crescente de concentração nesta velocidade é: S2<S3<S1.
Agora vamos raciocinar. Seguindo a dica apresentada acima, me responda: “Qual a ordem de afinidade de cada substrato (S1, S2, S3) com a enzima?”. Aplicando o conceito da dica acima, veremos que a ordem de afinidade é: S1<S3<S2.
Agora que sabemos a afinidade de cada substrato pela enzima, vamos tentar ordenar as velocidades de formação dos produtos. Para isso, vamos aplicar novamente a dica acima, que diz que quanto menor a afinidade, menor será a velocidade da reação. Sendo assim: “Qual produto será formado mais rápido? E mais lentamente?”; o produto formado mais rápido será aquele que o substrato possui maior afinidade pela enzima e o mais lento será aquele cujo substrato possui menor afinidade pela enzima. Sendo assim, como o substrato S2 é aquele que possui maior afinidade pela enzima, o produto formado mais rapidamente será o P2. Por outro lado, o substrato que possui menor afinidade pela enzima é o S1; logo, o produto formado mais lentamente será o P1. Logo, a resposta correta é a letra A.
2) A equação química abaixo representa a hidrólise de alguns dissacarídeos presentes em importantes fontes alimentares:
A tabela a seguir relaciona os resultados da velocidade inicial de reação dessa hidrólise, em função da concentração e da temperatura, obtidos em quatro experimentos, sob as seguintes condições:
– soluções de um desses dissacarídeos foram incubadas com quantidades iguais ora de suco gástrico, ora de suco intestinal rico em enterócitos;
– o tempo de reação e outros possíveis fatores interferentes foram mantidos constantes.
Os experimentos que podem corresponder à hidrólise enzimática ocorrida quando o dissacarídeo foi incubado com suco intestinal são os de números:
(A) I e II
(B) I e IV
(C) II e III
(D) III e IV
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Esta é uma questão clássica que estuda os efeitos de alguns fatores sobre as reações químicas. Lembre-se que uma série de fatores podem afetar as reações químicas. No caso de reações enzimáticas, três fatores são determinantes para a velocidade das reações: concentração de substrato, temperatura e pH.
Saber como a temperatura e o pH afetam a velocidade das reações enzimáticas é essencial para a resolução de algumas questões de vestibular. Lembre-se que toda enzima é uma proteína e, portanto, possui uma conformação nativa (forma como a proteína se dobra e se enrola em função das interações entre seus aminoácidos). Além disso, lembre-se que a conformação nativa afeta a atividade funcional de qualquer proteína ou enzima. Sendo assim, mudanças no pH e na temperatura são capazes de afetar a conformação nativa da proteína ou da enzima e, consequentemente, afetar a sua atividade e a velocidade das reações químicas.
Agora vamos tentar descobrir quais experimentos representam a hidrólise enzimática, ou seja, a reação que tem a participação de uma enzima. Para isso, vamos procurar experimentos em que houve alteração em algum destes fatores. No caso da questão, avaliou-se apenas a influência da concentração de substrato e da temperatura. Nos experimentos I e III manteve-se a concentração de substrato constante e variou-se a temperatura ao longo do tempo, enquanto nos experimentos II e IV manteve-se a temperatura e variou-se a concentração de substrato.
Com base em nossos conhecimentos sabemos que:
– A velocidade das reações enzimáticas varia em função da concentração de substrato quanto este está em baixas concentrações. A partir de determinada concentração, a velocidade da reação se torna constante.
Sendo assim, qual dos dois experimentos que variam a concentração de substrato (II ou IV), pode representar uma reação enzimática? Se você disse que o experimento IV, está correto. Nos dois experimentos, o aumento da concentração de substrato sempre leva a um aumento na velocidade da reação. Contudo, no experimento II, verificamos que, sempre que aumentamos a concentração de substrato, a velocidade aumenta 10 unidades. No experimento IV, por sua vez, verificamos que, à medida que aumentamos a concentração do substrato, a velocidade da reação aumenta; contudo, este aumento vai se tornando cada vez menor (repare que primeiro aumenta 20 unidades, depois só 5 unidades e depois só duas unidades), o que indica uma tendência a se tornar constante.
Agora vamos analisar os experimentos I e III. Então, pergunto a vocês: “Qual desses dois experimentos representa uma reação enzimática?”. Para auxiliá-los, tentem seguir a dica abaixo:
– Toda enzima possui um pH e uma temperatura ótimas para a sua atividade. As mudanças na temperatura e no pH podem provocar a desnaturação das enzimas ou proteínas, o que provoca a perda da conformação nativa e a perda de atividade biológica (a enzima deixa de funcionar), o que leva a uma queda brusca na velocidade da reação.
A partir desta dica, a qual conclusão podemos chegar? Se você disse que o experimento I representa a reação enzimática, está correto. Observe que no experimento III, a velocidade da reação sempre aumenta conforme aumentamos a temperatura; isso contradiz a dica acima. Sendo assim, a reação enzimática é representada pelo experimento I, visto que existe uma temperatura (40ºC) em que a atividade enzimática é máxima. Além disso, quando aumentamos a temperatura para 80ºC, a velocidade da reação cai bruscamente (isso é um clássico indicativo de que a reação é catalisada por uma enzima).
Sendo assim, a resposta correta é a letra B.
3) Existem dois tipos principais de inibidores da atividade de uma enzima: os competitivos e os não competitivos. Os primeiros são aqueles que concorrem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Considere um experimento em que se mediu a velocidade de reação de uma enzima em função da concentração de seu substrato em três condições:
• ausência de inibidores;
• presença de concentrações constantes de um inibidor competitivo;
• presença de concentrações constantes de um inibidor não competitivo.
Os resultados estão representados no gráfico abaixo:
A curva I corresponde aos resultados obtidos na ausência de inibidores. As curvas que representam a resposta obtida na presença de um inibidor competitivo e na presença de um não competitivo estão indicadas, respectivamente, pelos seguintes números:
(A) II e IV
(B) II e III
(C) III e II
(D) IV e III
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Esta questão aborda o tema inibição enzimática. Para resolvê-la, devemos aplicar as seguintes dicas:
– Inibição competitiva: o inibidor é parecido com o substrato e compete com ele pela ligação ao sítio ativo da enzima, ou seja, ele afeta a ligação da enzima ao substrato. Contudo, se a concentração de substrato for mais elevada que a do inibidor, o substrato poderá se ligar a enzima e a reação ocorrerá normalmente, atingindo a MESMA velocidade máxima que a reação na ausência do inibidor. Então, neste tipo de inibição, a reação atinge a velocidade máxima, mas demora mais tempo para isso e exige uma concentração de substrato maior.
– Inibição não-competitiva: o inibidor afeta a estrutura química da enzima (altera sua conformação nativa). Neste caso, a reação nunca atingirá a mesma velocidade máxima que a reação na ausência do inibidor.
Agora vamos pensar. Tentem aplicar os conceitos acima na análise do gráfico da questão. Sabendo que, na inibição competitiva, a reação atinge a velocidade máxima, qual curva do gráfico representa esta situação? Se analisarmos o gráfico, veremos que somente uma curva, a II, representa uma reação na presença de inibidor, que atinge a velocidade máxima. Logo, a curva II representa a ação de um inibidor competitivo.
Agora tentem observar no gráfico qual a curva em que a reação ocorre, mas não se atinge a mesma velocidade máxima que a reação na ausência do inibidor. Se observarmos com atenção, somente a curva III representa tal situação. Logo, ela representa a ação de um inibidor não-competitivo.
Sendo assim, a resposta correta é a letra B.
4) Em um experimento, em condições adequadas, foram medidas as velocidades de reação V de uma enzima, em função do aumento da concentração de seu substrato S. O gráfico abaixo indica variações de 1/v em função de S.
A curva que deve representar o resultado experimental é a identificada por:
(A) W
(B) X
(C) Y
(D) Z
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Esta é outra questão que relaciona a velocidade de uma reação enzimática com a concentração de substrato. Para resolvê-la, basta seguirmos a seguinte dica:
– A velocidade das reações enzimáticas varia em função da concentração de substrato quanto este está em baixas concentrações. A partir de determinada concentração, a velocidade da reação se torna constante.
A partir desta dica, pergunto a vocês: “Qual curva do gráfico representa a reação enzimática?”. Acredito que muitos de vocês tenham pensado logo na curva X, mas tenham muito cuidado e atenção nesta questão. Ela possui uma pegadinha. Se o gráfico representasse a concentração de substrato no eixo X e a velocidade da reação no eixo Y, a resposta correta seria realmente a curva X. Contudo, o eixo Y representa o inverso da velocidade (1/v). Logo, a curva da reação enzimática estará invertida. Sendo assim, a resposta seria a letra D (curva Z).
BOM ESTUDO A VOCÊS!!!